Yapı ve fonksiyonlar
Hemoglobin, kırmızı kan hücrelerinde bulunan ve kan dolaşımında oksijenin taşınmasından sorumlu bir metalloproteindir.Aslında oksijen suda sadece orta derecede çözünür; bu nedenle kanda çözünen miktarlar (toplamın %2'sinden az) dokuların metabolik ihtiyaçlarını karşılamaya yeterli değildir. Bu nedenle, belirli bir taşıyıcıya duyulan ihtiyaç açıktır.
Kan dolaşımında oksijen, bakır ve demir gibi metallerde olduğu gibi proteinlere doğrudan ve geri dönüşümlü olarak bağlanamaz.Şaşırtıcı olmayan bir şekilde, hemoglobinin her protein alt biriminin merkezinde, bir protein kabuğuna sarılmış, protez denilen şeyi buluruz. oksijeni tersinir bir şekilde bağlayan Fe2 + oksidasyon durumunda (indirgenmiş durum) bir demir atomu ile temsil edilen metalik bir kalbe sahip EME grubu.
Kan tahlili
- Kandaki normal hemoglobin değerleri: 13-17 g / 100 ml
Kadınlarda değerler erkeklere göre ortalama %5-10 daha düşüktür.
Yüksek Hemoglobin Olası Nedenleri
- polisitemiler
- Yüksek zeminde uzun süreli konaklama
- Kronik akciğer hastalıkları
- Kalp hastalığı
- Kan dopingi (eritropoietin ve türevlerinin veya eylemlerini taklit eden maddelerin kullanımı)
Düşük Hemoglobin Olası Nedenleri
- anemi
- Demir eksikliği (demir eksikliği)
- bol kanama
- karsinomlar
- Gebelik
- Talasemiler
- yanıklar
Bu nedenle kandaki oksijen içeriği, plazmada çözünen küçük miktarın hemoglobin demirine bağlı fraksiyonla toplanmasıyla verilir.
Kanda bulunan oksijenin %98'den fazlası hemoglobine bağlıdır ve bu da kırmızı kan hücreleri içinde tahsis edilen kan dolaşımında dolaşmaktadır.Bu nedenle, hemoglobin olmadan eritrositler kandaki oksijen taşıyıcıları olarak görevlerini yerine getiremezler.
Bu metalin merkezi rolü göz önüne alındığında, hemoglobin sentezi diyette yeterli miktarda demir alımını gerektirir. Vücutta bulunan demirin yaklaşık %70'i aslında hemoglobinin hem gruplarında bulunur.
Hemoglobin, yapısal olarak miyoglobine çok benzeyen 4 alt birimden oluşur *.
* Hemoglobin oksijeni akciğerlerden dokulara taşırken, miyoglobin hemoglobin tarafından salınan oksijeni onu kullanan çeşitli hücresel organellere (örneğin mitokondri) taşır.
Hemoglobin, Fe2+ içeren bir hem grubu etrafına sırasıyla sarılmış dört küresel protein zinciri ile karakterize edilen büyük ve karmaşık bir metalloproteindir.
Bu nedenle, her bir hemoglobin molekülü için, göreceli küresel protein zincirine sarılmış dört hem grubu buluruz. Her hemoglobin molekülünde dört demir atomu bulunduğundan, her hemoglobin molekülü, tersinir reaksiyona göre dört oksijen atomunu kendisine bağlayabilir:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
Çoğu kişinin bildiği gibi, hemoglobinin görevi akciğerlerdeki oksijeni almak, ihtiyacı olan hücrelere vermek, onlardan karbondioksit almak ve tekrar chilo'nun başladığı akciğerlere bırakmaktır.
Pulmoner alveollerin kılcal damarlarında kanın geçişi sırasında, hemoglobin oksijeni kendisine bağlar ve daha sonra periferik dolaşımdaki dokulara salınır. Bu değişim, oksijenin EME grubunun demiriyle olan bağlarının kararsız ve en önemlisi oksijenin gerilimi veya kısmi basıncı olan birçok faktöre duyarlı olması nedeniyle oluşur.
Oksijenin hemoglobine bağlanması ve Bohr etkisi
Akciğerlerde, gazın alveollerden kana difüzyonu (↑ PO2) nedeniyle plazma oksijen gerilimi artar; bu artış hemoglobinin oksijene şiddetle bağlanmasına neden olur; bunun tersi, kandaki çözünmüş oksijen konsantrasyonunun azaldığı (↓ PO2) ve kısmi karbondioksit basıncının arttığı (↑ CO2) periferik dokularda meydana gelir; bu, hemoglobinin oksijen salmasına ve CO2 ile yüklenmesine neden olur.Konsepti mümkün olduğunca basitleştirerek, Kanda ne kadar fazla karbondioksit bulunursa, hemoglobine o kadar az oksijen bağlı kalır.
Kanda fiziksel olarak çözünen oksijen miktarı çok düşük olmasına rağmen, bu nedenle temel bir rol oynar. Aslında, bu miktar oksijen ve hemoglobin arasındaki bağ gücünü büyük ölçüde etkiler (aynı zamanda "pulmoner ventilasyonun düzenlenmesinde önemli bir referans değeri" temsil eder).
Her şeyi bir grafikle özetlersek, hemoglobine bağlı oksijen miktarı, sigmoid bir eğrinin ardından pO2'ye göre büyür:
Plateu bölgesinin bu kadar büyük olması, hemoglobinin akciğerlere geçişi sırasında maksimum satürasyonunda önemli bir güvenlik payı bırakmaktadır.Alveolar seviyedeki pO2 normalde 100 mm Hg'ye eşit olmasına rağmen, şekle bakıldığında aslında nasıl olduğunu not ediyoruz. 70 mmHg'ye eşit bir kısmi oksijen basıncı bile (bazı hastalıkların veya yüksek irtifalarda kalmanın tipik oluşumu), doymuş hemoglobin yüzdeleri %100'e yakın kalır.
Maksimum eğim bölgesinde, oksijen kısmi gerilimi 40 mmHg'nin altına düştüğünde, hemoglobinin oksijeni bağlama yeteneği aniden düşer.
Dinlenme koşullarında hücre içi sıvılardaki PO2 yaklaşık 40 mmHg'dir; bu konumda, gaz yasaları nedeniyle, plazmada çözünen oksijen, kılcal membranı geçerek, daha zayıf O2 dokularına doğru difüze olur.Sonuç olarak, O2'nin plazma gerilimi daha da düşer ve bu, hemoglobinden oksijen salınımını kolaylaştırır. . Yoğun fiziksel efor sırasında ise dokulardaki oksijen gerilimi 15 mmHg veya altına düşer ve bunun sonucunda kanın oksijeni büyük ölçüde tükenir.
Söylenenlere göre, istirahat koşullarında önemli miktarda oksijenli hemoglobin dokulardan ayrılarak ihtiyaç halinde (örneğin bazı hücrelerde ani bir metabolizma artışıyla başa çıkmak için) kullanılabilir durumda kalır.
Yukarıdaki resimde gösterilen düz çizgiye hemoglobin ayrışma eğrisi denir; tipik olarak in vitro pH 7.4'te ve 37 °C sıcaklıkta belirlenir.
Bohr etkisinin hem akciğer seviyesinde O2 alımı hem de doku seviyesinde salınımı üzerinde sonuçları vardır.
Bikarbonat formunda daha fazla çözünmüş karbon dioksitin olduğu yerde, hemoglobin oksijeni daha kolay serbest bırakır ve karbon dioksit (bikarbonat şeklinde) ile yüklenir.
Aynı etki, kanın asitleştirilmesiyle de elde edilir: kan pH'ı ne kadar çok düşerse ve hemoglobine o kadar az oksijen bağlı kalır; şaşırtıcı olmayan bir şekilde, karbondioksit kanda esas olarak ayrışan karbonik asit formunda çözülür.
Onu keşfeden kişinin onuruna, pH veya karbondioksitin oksijen ayrışması üzerindeki etkisi Bohr etkisi olarak bilinir.
Beklendiği gibi, asitli bir ortamda hemoglobin oksijeni daha kolay serbest bırakırken, bazik bir ortamda oksijenle olan bağ daha güçlüdür.
Hemoglobinin oksijene olan afinitesini değiştirebilen diğer faktörler arasında sıcaklık yer alır.Özellikle, hemoglobinin oksijen için afinitesi artan vücut sıcaklığı ile azalır.Bu özellikle kış ve ilkbahar aylarında avantajlıdır, çünkü pulmoner kanın sıcaklığı (ile temas halinde) dış ortamın havası), oksijen salınımının kolaylaştırıldığı dokularda ulaşılandan daha düşüktür.
2.3 difosfogliserat, glikolizde hemoglobinin oksijene olan afinitesini etkileyen bir ara maddedir.Eğer kırmızı kan hücresi içindeki konsantrasyonları artarsa, hemoglobinin oksijene afinitesi azalır, bu da oksijenin dokulara salınımını kolaylaştırır.Şaşırtıcı olmayan bir şekilde, eritrosit konsantrasyonları 2,3 difosfogliserat artışı, örneğin anemi, kardiyo-pulmoner yetmezlik ve yüksek irtifada kalma sırasında.
Genel olarak, 2,3 bifosfogliseratın etkisi, özellikle pH, sıcaklık ve karbondioksitin kısmi basıncındaki değişikliklere hızlı tepki ile karşılaştırıldığında, nispeten yavaştır.
Yoğun kas çalışması sırasında Bohr etkisi çok önemlidir, bu gibi durumlarda, aslında, en çok strese maruz kalan dokularda, karbondioksitin sıcaklık ve basıncında, dolayısıyla kan asiditesinde lokal bir artış olur. Yukarıda açıklandığı gibi, tüm bunlar, hemoglobin disosiasyon eğrisini sağa kaydırarak dokulara oksijen salınımını kolaylaştırır.
